Перекисное окисление липидов в организме больных туберкулезом


DOI: https://dx.doi.org/10.18565/pharmateca.2023.9-10.128-132

Румянцев Е.К., Краснова Н.М., Николаев В.М., Прокопьев Е.С., Кириллина М.П., Сычев Д.А.

1) Якутский научный центр комплексных медицинских проблем, Якутск, Россия; 2) Северо-Восточный федеральный университет им. М.К. Аммосова, Якутск, Россия; 3) Научно-практический центр «Фтизиатрия» им. Е.Н. Андреева, Якутск, Россия; 4) Российская медицинская академия непрерывного профессионального образования, Москва, Россия
Целью настоящей работы стала сравнительная оценка активности свободно-радикального окисления липидов в организме больных туберкулезом и здоровых добровольцев. В исследовании приняли участие 76 пациентов с лекарственно-чувствительным и лекарственно-устойчивым туберкулезом легких (средний возраст – 42,97±15,38 года) и 40 относительно здоровых добровольцев (средний возраст – 42,45±11,56 года). Материалом для исследования служила венозная кровь.
В сыворотке крови определяли концентрацию малонового диальдегида (Costa et al. [2006]), в гемолизате эритроцитов определяли активность ферментов системы глутатиона: глутатион пероксидаза (Paglia et al. [1967]), глутатион-S-трансфераза (Habig et al. [1974]), глутатион редуктаза (Mannervik et al. [1978]) и концентрацию восстановленного глутатиона (Tietze et al. [1969]). Согласно результатом нашего исследования, в организме больных туберкулезом происходит повышение интенсивности свободно-радикального окисления на фоне снижения антиоксидантной защиты. Интенсивность свободно-радикального окисления липидов и показатели системы глутатиона среди пациентов с лекарственно-чувствительным
и лекарственно-устойчивым туберкулезом легких значимо не различались.
Ключевые слова: детоксикация кленобиотиков, свободно-радикальное окисление липидов, глутатион пероксидаза, глутатон трансфереза, глутион редуктаза, восстановленный глутатион, туберкулез
Полный текст статьи доступен
в "Библиотеке Врача"

Литература

1. Global tuberculosis report 2022 URL: https://www.who.int/teams/global-tuberculosis-programme/tb-reports/global-tuberculosis-report-2022


2. Даренская М.А., Колесникова Л.И., Колесников С.И. Свободнорадикальные реакции при социально значимых инфекционных заболеваниях: Вич-инфекции, Гепатитах, туберкулезе. Вестник РАМН. 2020;3:196–203.


3. Singh R., Dwivedi S.P., Gaharwar U.S,. et al. Recent updates on drug resistance in Mycobacterium tuberculosis. J Appl Microbiol. 2020;128(6):1547–67. Doi: 10.1111/jam.14478.


4. Соловьева С.А. Характеристические профили биологически активных веществ образцов плазмы крови больных туберкулезом, полученные методом ВЭЖХ. Журнал аналитической химии. СПб., 2019;74(6):421–25.


5. Abulfathi A.A., Decloedt E.H., Svensson E.M., Diacon A.H., Donald P., Reuter H. Clinical Pharmacokinetics and Pharmacodynamics of Rifampicin in Human Tuberculosis. Clin Pharmacokinet. 2019;58(9):1103–29. Doi: 10.1007/s40262-019-00764-2. PMID: 31049868.


6. Stehr M., Elamin A.A., Singh M. Pyrazinamide: the importance of uncovering the mechanisms of action in mycobacteria. Expert Rev Anti Infect Ther. 2015;13(5):593–603. Doi: 10.1586/14787210.2015.1021784.


7. Chowdhury A.S., Khaledian E., Broschat S.L. Capreomycin resistance prediction in two species of Mycobacterium using a stacked ensemble method. J Appl Microbiol. 2019 Dec;127(6):1656–64. Doi: 10.1111/jam.14413.


8. Yun H.Y., Chang M.J., Jung H., et al. Prothionamide Dose Optimization Using Population Pharmacokinetics for Multidrug-Resistant Tuberculosis Patients. Antimicrob Agents Chemother. 2022;66(9):e0189321. Doi: 10.1128/aac.01893-21.


9. Deshpande D., Pasipanodya J.G., Mpagama S.G., et al. Levofloxacin Pharmacokinetics/Pharmacodynamics, Dosing, Susceptibility Breakpoints, and Artificial Intelligence in the Treatment of Multidrug-resistant Tuberculosis. Clin Infect Dis. 2018;67(suppl_3):S293-S302. Doi: 10.1093/cid/ciy611.


10. Shee S., Singh S., Tripathi A., et al. Moxifloxacin-Mediated Killing of Mycobacterium tuberculosis Involves Respiratory Downshift, Reductive Stress, and Accumulation of Reactive Oxygen Species. Antimicrob Agents Chemother. 2022;66(9):e0059222. Doi: 10.1128/aac.00592-22.


11. Kishor K., Dhasmana N., Kamble S.S., Sahu R.K. Linezolid Induced Adverse Drug Reactions – An Update. Curr Drug Metab. 2015;16(7):553–59. Doi: 10.2174/1389200216666151001121004.


12. Yew W.W., Chang K.C., Chan D.P. Oxidative Stress and First-Line Antituberculosis Drug-Induced Hepatotoxicity. Antimicrob Agents Chemother. 2018;62(8):e02637-17. Doi: 10.1128/AAC.02637-17. Erratum in: Antimicrob Agents Chemother. 2018 Sep 24;62(10):


13. Forman H.J., Zhang H., Rinna A. Glutathione: overview of its protective roles, measurement, and biosynthesis. Mol Aspects Med. 2009;30(1-2):1-12. Doi: 10.1016/j.mam.2008.08.006.


14. Wu G., Fang Y.Z., Yang S., et al. Glutathione metabolism and its implications for health. J Nutr. 2004;134(3):489–92. Doi: 10.1093/jn/134.3.489.


15. Costa C.M., Santos R.C.C., eLima E.S. A simple automated procedure for thiol measurement in human serum samples. J Bras Patol Med Lab 2006;42:345–50.


16. Tietze F. Enzymic method for quantitative determination of nanogram amounts of total and oxidized glutathione: Applications to mammalian blood and other tissues. Analytical Biochemistry. 1969;27(3):502–22. Doi: 10.1016/0003-2697(69)90064-5.


17. Paglia D.E., Valentine W.N. Studies on the quantitative and qualitative characterization of erythrocyte glutathione peroxidase. J Lab Clin Med. 1967;70(1):158–69.


18. Habig W.H., Pabst M.J., Jakoby W.B. Glutathione S-transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation. J Biol Chem. 1974;249(22):7130-9.


19. Boggaram V., Larson K.&Mannervik B. Characterization of glutathione reductase from porcine erythrocytes. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Enzymology. 1978;527(2):337–37. Doi:10.1016/0005-2744(78)90348-0.


20. Dharmaraja A.T. Role of Reactive Oxygen Species (ROS) in Therapeutics and Drug Resistance in Cancer and Bacteria. J Med Chem. 2017;60(8):3221–40. Doi: 10.1021/acs.jmedchem.6b01243.


21. Разыграев А.В., Матросова М.О., Титович И.А. Роль глутатионпероксидаз в ткани эндометрия: факты, гипотезы, перспективы изучения. Журнал акушерства и женских болезней. 2017;66(2):104–11.


22. Калинина Е.В. Роль глутатиона, глутатион трансферазы и глутаредоксина в регуляции редокс-зависимых процесов. Успехи биологической химии. 2014;54:299–348.


23. Deponte M. Glutathione catalysis and the reaction mechanisms of glutathione-dependent enzymes. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – General Subjects. 2013;1830(5):3217–66. Doi: 10.1016/j.bbagen.2012.09.018.


Об авторах / Для корреспонденции

Автор для связи: Егор Константинович Румянцев, младший науч. сотр., Арктического медицинского центра, Якутский научный центр комплексных медицинских проблем, Якутск, Россия; Tzeentch1993@mail.ru; eLibrary SPIN: 1081-6314 


ORCID:
Е.К. Румянцев (E.K. Rumyantsev), https://orcid.org/0000-0001-9843-3098
Н.М. Краснова (N.M. Krasnova), https://orcid.org/0000-0002-4811-7801
В.М. Николаев (V.M. Nikolaev), https://orcid.org/0000-0003-4490-8910
Е.С. Прокопьев (E.S. Prokopiev), https://orcid.org/0000-0001-7489-9221
М.П. Кириллина (M.P. Kirillina), https://orcid.org/0000-0002-8629-1296
Д.А. Сычев (D.A. Sychev), https://orcid.org/0000-0002-4496-3680


Похожие статьи

К содержанию номера

Бионика Медиа